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コラーゲン (Collagen) は、真皮、靱帯、腱、、軟などを構成する蛋白質のひとつで、多細胞動物の細胞外基質（細胞外マトリクス）の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全蛋白質のほぼ30％を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。ゼラチンの原料はコラーゲンであり、化粧品、医薬品などにも様々に用いられている。

構造
コラーゲン蛋白質のペプチド鎖を構成するアミノ酸は、"―(グリシン)―(アミノ酸X)―(アミノ酸Y)―" と、グリシンが3残基ごとに繰り返す一次構造を有する。この配列は、コラーゲン様配列と呼ばれ、コラーゲン蛋白質の特徴である。例えば、I型コラーゲンでは、この "―(グリシン)―(アミノ酸X)―(アミノ酸Y)―" が1014アミノ酸残基繰返す配列を持っている。(アミノ酸X) としてプロリン、(アミノ酸Y) として、4(R)ヒドロキシプロリン（プロリンが酵素によって修飾されたもの）が多く存在する。この1本のペプチド鎖はα鎖と呼ばれ、分子量は10万程度である。

多くの型のコラーゲンでは、このペプチド鎖が3本集まり、縄をなうようにお互いに巻きついて、らせん構造を形成する。これがコラーゲンの構成単位であり、トロポコラーゲンと呼ばれる。トロポコラーゲンを作る際、1本1本のペプチド鎖は、左巻きのポリプロリンII型様の二次構造をとり、3本のペプチド鎖は、お互いに1残基分ずつずれて、グリシンが中央に来るようなゆるい右巻きのらせん構造を形成する。I型コラーゲンの場合、その長さはおよそ300nm、太さは1.5 nmほどである。

このトロポコラーゲンが、少しずつずれてたくさん集まり、より太く長い線維を作る場合があり、これはコラーゲン細線維 (collagen fibril) と呼ばれる。例えば、や軟の中のコラーゲンは、このコラーゲン細線維をつくっており、基質、軟基質にびっしりと詰まっている。コラーゲン細線維は透過型電子顕微鏡で観察することができる。コラーゲン細線維には、ほぼ65 nm周期の縞模様が観察される。コラーゲン細線維の太さは通常、数十〜百数十 nm程度である。この太さは、そのコラーゲン細線維を作っているコラ−ゲンの各型の割合などによって決まることがわかっている。

コラーゲン細線維は、更に多くが寄り集まって、結合組織内で強大な線維を形成する場合がある。これがコラーゲン線維（膠原線維;こうげんせんい、collagen fiber）である。コラーゲン線維の太さは数μm〜数十μm程度で、適切な染色をおこなうと、光学顕微鏡でも観察することができる。コラーゲン線維はの真皮や腱などにはびっしりとつまっている。


機能
コラーゲンは、様々な結合組織に、力学的な強度を与えるのに役立っている。若干の弾力性もある。特に、腱の主成分は上述のコラーゲン線維がきちんとすきまなく配列したもので非常に強い力に耐える。腱には、が発生した引っ張り力をなどに伝え、運動を起こす際に非常に強い力がかかる。また、や軟の内部では、びっしりと詰め込まれたコラーゲン細線維が、や軟の弾力性を増すのに役立っており、衝撃で折などが起こることから守っている。また、の弾力性や強度に役立っている、などである。

一方、こうした従来から知られている機能とは別に、コラーゲンが、それに接する細胞に対して、増殖、分化シグナルを与える、情報伝達の働きも担っていることがわかってきている。


種類と分布
2004年までに、ヒトのコラーゲン蛋白質は30種類以上あることが報告されている。それぞれのコラーゲンは、I型、II型のようにローマ数字を使って区別される。例えば、真皮、靱帯、腱、などではI型コラーゲンが、軟ではII型コラーゲンが主成分である。また、すべての上皮組織の裏打ち構造である基底膜にはIV型コラーゲンが主に含まれている。体内で最も豊富に存在しているのはI型コラーゲンである。

これらのコラーゲン蛋白質は、すべてが上述のコラーゲン細線維を形成するタイプとは限らない。コラーゲン細線維を形成するタイプのコラーゲン蛋白質は "線維性コラーゲン"、線維を形成しないものを "非線維性コラーゲン" と呼ぶ。非線維性コラーゲンでは、細く微小なコラーゲン分子のまま、結合組織の構成成分となっている。

下記は、ヒトのコラーゲンの各型の性質と主な分布である。（一部）

I型コラーゲン
線維性コラーゲン。最も大量に存在するコラーゲン。に大量に含まれ、に弾力性を持たせるのに働いている。の真皮にも非常に多く、の強さを生み出す働きがある。I型コラーゲンは、α1鎖（I型） 2本とα2鎖（I型）1本が集まって形成される。I型コラーゲンは、多くの組織でコラーゲン細線維、更にはそれが集まったコラーゲン線維の主成分である。なお化粧品のコラーゲンは保水のために配合されているのであり、にコラーゲンを塗ったからといって、それが摂取されに良いをもたらすような事は無い。
II型コラーゲン
線維性コラーゲン。軟に主に含まれているコラーゲン。眼球の硝子体液の成分でもある。II型コラーゲンは、3本のα1（II型）鎖から構成される。
III型コラーゲン
線維性コラーゲン。I型コラーゲンの存在する組織にはIII型コラーゲンも共存する場合が多い。III型コラーゲンは、コラーゲン線維とは別の、細網線維（さいもうせんい）と呼ばれる細い網状の構造を形成し、細胞などの足場を作っている。
IV型コラーゲン
非線維性コラーゲン。基底膜に多く含まれており、平面的な網状のネットワークを形成し、基底膜の構造を支えていると考えられている。基底膜はすべての上皮組織の裏打ち構造で、上皮細胞の足場になる。
V型コラーゲン
線維性コラーゲン。I型コラーゲン、III型コラーゲンの含まれている組織に、少量含まれている。V型コラーゲンは、α1（V型）鎖、α2（V型）鎖、α3（V型）鎖が様々な割合で混合した三量体の混合物である。
VI型コラーゲン
非線維性コラーゲン。VI型コラーゲンはα鎖が2本逆向きに会合したものが2つ集まった四量体を形成する。細線維（マイクロフィブリル）の成分である。細線維は、コラーゲン細線維とは別の線維状構造で、直径13 nm程度で細胞外基質に存在する。
VII型コラーゲン
非線維性コラーゲン。IV型コラーゲン同様、基底膜の構成成分である。三量体を形成する。
VIII型コラーゲン
非線維性コラーゲン。内皮細胞などがつくっている。また盛んに形態形成が起こっている組織で多くつくられている。
（以下 略）
その他、コラーゲン蛋白質の特徴を部分的に備えた "コラーゲン様領域" を有する蛋白質が15種類以上知られている。例えば、コレクチン、フィコリン、アディポネクチン、スカベンジャー受容体などがそれである。これらは部分的にコラーゲンの機能をあわせ持つ蛋白質と考えられている。


産業利用

ゼラチン
ゼラチンは、高温（哺乳類から抽出されたもので40度前後、魚類から抽出されたものではそれより低い温度）で変性させたコラーゲンである。コラーゲンのらせん構造は、高温では壊れて三量体が解離し、立体構造が変わったトロポコラーゲンが遊離する。これは、水に溶けるなど、コラーゲンとは異なった物理的・化学的性質を示し、ゼラチンと呼ばれる。ゼラチンは、コラーゲン配合と表記されている化粧品や補助食品、あるいはゼリーの原料として用いられる。主な原料はウシやブタなどの大動物の、などや魚類である。乾燥する際の形状によって板ゼラチンと粉ゼラチンに分かれる。

コラーゲンらせん構造のフォールディングとアンフォールディング反応には、濃度依存性および履歴現象がある。低濃度のコラーゲン溶液を用いた実験では、変性温度が単離した動物の体温以下になることが知られている。


アテロコラーゲン
コラーゲンの両端には、コラーゲンの主たる抗原部位であるテロペプチドが存在する。この部分を酵素処理で取り外すと、コラーゲンの抗原性が極端に低くなる。これをアテロコラーゲンと呼び、医療用のインプラント材料や組織工学用の足場材料に応用されている。また、一部の化粧品にも利用されている。


コラーゲンペプチド
コラーゲンペプタイドとも呼ばれる。コラーゲンを酵素処理で分解し、低分子化したもので、食品として摂取した場合、体内でアミノ酸に分解しやすいため、吸収性が高められている。ゼラチン同様に水溶性を持つが、ゼラチンのように低温でゲル化させる性質はない。保湿性があるために、化粧品原料にも用いられる。原料として、ウシ、ブタなどの家畜の他に、ヒラメ、サケ、スズキなどの魚類の皮や鱗を使う例が多い。産業原料として、粉末の他、水溶液で流通する場合もある。


コラーゲンを豊富に含む食品
ゼラチン
ゼリー（増粘多糖類ではなくゼラチンで作ったもの）
牛筋
軟唐揚げ
鶏皮
魚皮
ふかひれ
エイひれ

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